Géranylgéranylation

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La géranylgéranylation est une forme de prénylation faisant intervenir la liaison covalente d'une ou deux unités de géranylgéranyl-pyrophosphate sur un ou deux résidus de cystéine à l'extrémité C-terminale de protéines spécifiques. La prénylation en général, et la géranylgéranylation en particulier, ont notamment pour rôle d'assurer un l'ancrage de certaines protéines à la membrane plasmique ou à d'autres membranes biologiques[1].

Cette réaction peut être catalysée par une géranylgéranyltransférase de type 1 (GGTase I) ou une géranylgéranyltransférase Rab (en) (GGTase II). Une GGTase I catalyse l'addition d'un groupe géranylgéranyle sur la séquence consensus CaaL, où C représente un résidu de cystéine, a représente un acide aminé à chaîne latérale aliphatique, et L représente un résidu de leucine, de manière relativement semblable à la réaction catalysées par une farnésyltransférase (en). Une GGTase II ajoute deux groupes géranylgéranyle sur deux résidus de cystéines d'une séquence consensus C-terminale de type CXC ou XXCC. La source des groupes géranylgéranyle de ces réactions est le géranylgéranyl-pyrophosphate produit par une géranylgéranyle diphosphate synthase de la biosynthèse des terpénoïdes[2].

L'ancrage lipidique des GTPases Rho (en)[3] de signalisation cellulaire et de la sous-unité gamma de la protéine G hétérotrimérique sont des exemples de mise en œuvre physiologique de la géranylgéranylation.

Notes et références

  1. ↑ (en) Yu Jiang, Philip Proteau, Dale Poulter et Susan Ferro-Novick, « BTS1 Encodes a Geranylgeranyl Diphosphate Synthase in Saccharomyces cerevisiae », Journal of Biological Chemistry, vol. 270, no 37,‎ , p. 21793-21799 (PMID 7665600, DOI 10.1074/jbc.270.37.21793, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Andrew J. Wiemer, Raymond J. Hohl et David F. Wiemer, « The Intermediate Enzymes of Isoprenoid Metabolism as Anticancer Targets », Anti-Cancer Agents in Medicinal Chemistry, vol. 9, no 5,‎ , p. 526-542 (PMID 19519294, DOI 10.2174/187152009788451860, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Shaul Yalovsky, « Protein lipid modifications and the regulation of ROP GTPase function », Journal of Experimental Botany, vol. 66, no 6,‎ , p. 1617-1624 (PMID 25711710, DOI 10.1093/jxb/erv057, lire en ligne)